من أجل أن تكسر التفاعلات الكيميائية روابط بعض المواد الأولية ، فإنها تتطلب قوة تنشيط. هذا ما يسمى بالكواشف ، والتي تسمح بتحويل المواد الأولية إلى مواد أو منتجات نهائية. الإنزيمات ، كمحفزات جيدة ، مسؤولة عن زيادة سرعة التفاعلات الكيميائية ، وتقليل طاقة التنشيط.
الإنزيمات هي بروتينات تحفز عادة التفاعلات الكيميائية الحيوية في العينات الحية بدقة كبيرة. من الممكن أن يكون هناك بعض الإنزيمات بدقة مطلقة ، أي أنها مناسبة فقط لتحفيز تفاعل معين. مثال على ذلك هو اليورياز ، وهو المسؤول عن تحفيز التحلل المائي لليوريا.
هناك إنزيمات أخرى غير دقة المجموعة ، مثل الإنزيمات المحللة للبروتين ، المسؤولة عن تحفيز التحلل المائي للببتيدات ببعض الخصائص الهيكلية. هناك أيضًا إنزيمات ذات دقة كيميائية مجسمة مسؤولة عن تحفيز تفاعلات الأيزومر الفراغي لجزيء معين وليس الآخر.
تنشأ هذه الحركة التحفيزية ، لمعظم الإنزيمات ، في منطقة صغيرة من الجزيء ، تُعرف باسم "المركز النشط". يُطلق على الجزيء الذي يعمل عليه الإنزيم اسم الركيزة ، وهو يرتبط بالمركز النشط مكونًا مركبًا إنزيميًا ، وبينما يتم ربطه بالإنزيم ، تصبح الركيزة المنتج وهذا هو المكان الذي يتم فيه فصله عن الإنزيم.
و الحفز يرمز إنزيم بالمعادلة التالية:
E + S → ES → E + P ، في هذه الحالة ، E تعني الإنزيم ، S يرمز إلى الركيزة ، P هو نتاج التفاعل و ES يشير إلى مجمع الركيزة الإنزيمية
في معظم التفاعلات الأنزيمية ، يكون تراكم الإنزيمات أقل بكثير من تراكم الركيزة (E <S) ، وبالتالي ، ستكون ES أصغر من S ، وهذا سيسمح بتطبيق تقريب الحالة المستقرة لـ ES. أثناء التحفيز الإنزيمي ، سيكون لكل من درجة الحرارة و PH تأثير جيد على تسريع التفاعل ، ويفضل وجود قيم عالية الكفاءة ، يكون معدل التفاعل فيها نهائيًا. وبهذه الطريقة ، يمكن إلغاء تنشيط الإنزيمات بشكل أسرع ، عندما تصل درجة الحرارة إلى قيم أعلى من 35 درجة مئوية ، بسبب تمسخ البروتينات.
